Структура белка

БЕЛКИ. СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ Белки или протеины количественно преобладают над всеми другими макромолекулами живой клетки. Белки участвуют во всех биологических процессах, выполняя разнообразные функции: ферментативный катализ; транспорт и накопление; сокращение и движение; иммунная защита; передача информации в клетку; регуляция метаболизма; механическая опора и пр. Каждый белок имеет уникальную, свойственную лишь ему структуру и в такой же мере уникальную функцию, отличающуюся от функций других белков. Структура белка Белки — это высокомолекулярные соединения (полимеры), состоящие из a -аминокислот — мономерных звеньев, соединенных между собой пептидными связями. Все 20 аминокислот, встречающиеся в белках, это a -аминокислоты, общим признаком которых является наличие аминогруппы — NН 2 и карбоксильной группы — СООН у a -углеродного атома. a -аминокислоты отличаются друг от друга структурой группы R и, следовательно, свойствами. Все аминокислоты можно сгруппировать на основе полярности R-групп, т.е. их способности взаимодействовать с водой при биологических значениях рН.

Пептидные связи образуются при взаимодействии a -аминогруппы одной аминокислоты с a -карбоксильной группой другой аминокислоты: Пептидная связь — это амидная ковалентная связь, соединяющая аминокислоты в цепочку. Следовательно, пептиды — это цепочки аминокислот. Полипептидная цепь имеет определенное направление, так как у неё разные концы — либо свободная a -аминогруппа (N-конец), либо свободная a -карбоксильная группа (С-конец):

Изображение последовательности аминокислот в цепи начинается с N-концевой аминокислоты. С неё же начинается нумерация аминокислотных остатков. В полипептидной цепи многократно повторяется группа: -NH-CH-CO-. Эта группа формирует пептидный остов. Следовательно, полипептидная цепь состоит из остова (скелета), имеющего регулярную, повторяющуюся структуру, и отдельных боковых цепей R-групп. Первичная структура характеризуется порядком (последовательностью) чередования аминокислот в полипептидной цепи. Даже одинаковые по длине и аминокислотному составу пептиды могут быть разными веществами потому, что последовательность аминокислот в цепи у них разная. Последовательность аминокислот в белке уникальна и детерминируется генами. Даже небольшие изменения первичной структуры могут серьезно изменять свойства белка. Было бы неправильно заключить, что каждый аминокислотный остаток в белке необходим для сохранения нормальной структуры и функции белка. Например, были выявлены многие варианты последовательностей гемоглобина, функционирующие нормально. Объяснение этого заключается в понимании конформации белка и будет дано позднее.

Конформация полипептидных цепей

Функциональные свойства белков определяются их конформацией, т.е. расположением полипептидной цепи в пространстве. Уникальность конформации для каждого белка определяется его первичной структурой. В белках различают два уровня конформации пептидной цепи — вторичную и третичную структуру. Вторичная структура белков обусловлена способностью групп пептидной связи к водородным взаимодействиям: C=O. HN.

По обеим сторонам жесткой пептидной связи возможно вращение: y и j -углы, характеризующие вращение относительно одинарных связей С a -C и C a -N.

Пептид стремится принять конформацию с максимумом водородных связей. Однако возможность их образования ограничивается тем, что пептидная связь имеет частично двойной характер, поэтому вращение вокруг нее затруднено. Пептидная цепь приобретает не произвольную, а строго определенную конформацию, фиксируемую водородными связями. Известны несколько способов укладки полипептидной цепи: a -спираль — образуется внутрицепочечными водородными связями между NH-группой одного остатка аминокислоты и CO-группой четвертого от нее остатка; b -структура (складчатый лист) — образуется межцепочечными водородными связями или связями между участками одной полипептидной цепи изогнутой в обратном направлении; беспорядочный клубок — это участки, не имеющие правильной, периодической пространственной организации. Но конформация этих участков также строго обусловлена аминокислотной последовательностью. Содержание a -спиралей и b -структур в разных белках различно: у фибриллярных белков — только a -спираль или только b -складчатый лист; а у глобулярных белков — отдельные фрагменты полипептидной цепи: либо a -спираль, либо b -складчатый лист, либо беспорядочный клубок.

Конформация полипептидных цепей: а — a -спираль, б — b -складчатый лист.

Третичная структура глобулярных белков представляет ориентацию в пространстве полипептидной цепи, содержащей a -спирали, b -структуры и участки без периодической структуры (беспорядочный клубок). Дополнительное складывание скрученной полипептидной цепи образует компактную структуру. Это происходит, прежде всего, в результате взаимодействия между боковыми цепями аминокислотных остатков. Существует несколько видов взаимодействия между R-группами, в основном нековалентного характера:

Связи, стабилизирующие третичную структуру:

  1. электростатические силы притяжения между R-группами, несущими противоположно заряженные ионогенные группы (ионные связи);
  2. водородные связи между полярными (гидрофильными) R-группами;
  3. гидрофобные взаимодействия между неполярными (гидрофобными) R-группами;
  4. дисульфидные связи между радикалами двух молекул цистеина. Эти связи ковалентные. Они повышают стабильность третичной структуры, но не всегда являются обязательными для правильного скручивания молекулы. В ряде белков они могут вообще отсутствовать.

Пространственная структура миоглобина.

В полипептидной цепи показаны только a -углеродные атомы. Красным показан гем (небелковый компонент).

Доменные белки содержат обособленные глобулы — домены, образованные одной и той же пептидной цепью. Домены соединены пептидными перемычками. Вторичная и третичная укладка полипептидной цепи белка полностью определяется его первичной структурой.

Белковая молекула имеет нативную (функциональную) конформацию благодаря наличию большого числа слабых связей и быстро денатурирует при изменении условий среды, от которых эти силы зависят. Изменение температуры, ионной силы, рН, а также обработка органическими или некоторыми дестабилизирующими агентами может привести к нарушению нативной конформации, что и называется денатурацией. Денатурирующие вещества образуют связи с аминогруппами или карбонильными группами пептидного остова или некоторыми боковыми остатками аминокислот, подменяя собственные внутримолекулярные связи в белке, вследствие чего вторичная и третичная структуры изменяются. Эти изменения не затрагивают первичную структуру, при этом биологическая активность белка утрачивается.

При определенных условиях денатурированный белок может быть ренативирован. Это происходит при удалении денатурирующего или дестабилизирующего фактора. Например, при удалении мочевины диализом полипептиды самопроизвольно восстанавливают свою нативную конформацию. То же происходит при медленном охлаждении денатурированного нагреванием белка:

Это подтверждает, что характер укладки пептидной цепи предопределен первичной структурой.

Взаимодействие белков с лигандами

Основным свойством белка, обеспечивающим его функцию, является избирательное взаимодействие с определенным веществом — лигандом. Лигандами могут быть вещества разной природы, как низкомолекулярные соединения, так и макромолекулы, в том числе и белки. На белковых молекулах есть участки, к которым присоединяется лиганд — центры связывания или активные центры. Центры связывания формируются из аминокислотных остатков, сближенных в результате формирования вторичной и третичной структуры. Связи между белком и лигандом могут быть нековалентными и ковалентными. Высокая специфичность взаимодействия («узнавания») белка и лиганда обеспечивается комплементарностью структуры центра связывания пространственной структуре лиганда. Под комплементарностью понимают химическое и пространственное соответствие активного центра белка и лиганда. Взаимодействие между белком Р и лигандом L описывается уравнением:

белок + лиганд&#85&6; белково-лигандный комплекс.

Kдисс.= [P]x[L]/[PL]. Здесь К дисс. представляет собой константу диссоциации комплекса. Из уравнения равновесия реакции следует, что если [P] = [PL], то К дисс .=[L]. Равенство [P] и [PL] наступает при полунасыщении белка лигандом, т.е. 50% молекул белка связаны с лигандом; а 50% свободны. Значит, К дисс. равна такой концентрации L, при которой достигается насыщение белка на 50%. Изменение концентрации PL при постоянной концентрации Р и возрастающей концентрации L описывается гиперболической кривой. Максимальная величина PL означает, что весь белок связан с лигандом (кривая насыщения):

График насыщения белка лигандом

По кривой насыщения можно определить Кдисс. и, следовательно, оценить сродство лиганда к белку. Чем меньше К дисс. тем больше сродство L и P.

Четвертичная структура и кооперативность

В белках различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры:

Уровни структурной организации белка Четвертичная структура характерна для белков, построенных из двух или более пептидных цепей. Белки такого типа называются олигомерами. Четвертичная структура — это и количество, и способ укладки полипептидных цепей (протомеров) в пространстве:

Четвертичная структура гемоглобина: а – модель молекулы гемоглобина, каждый протомер содержит гем (изображен в форме диска); б — схема комплементарности контактных поверхностей протомеров.

Протомеры связаны друг с другом посредством лишь нековалентных связей (ионных, водородных, гидрофобных). Причем протомеры взаимодействуют друг с другом только определенными участками своей поверхности (контактные участки). Взаимное «узнавание» контактных участков происходит по принципу комплементарности. Каждый протомер взаимодействует с другим во многих точках. Следовательно, ошибочные комплексы в олигомере практически невозможны. Олигомерные белки способны взаимодействовать с несколькими лигандами в центрах, удаленных друг от друга. Связывание одного протомера с лигандом изменяет конформацию этого протомера, а также всего олигомера и, кроме того, сродство к другим лигандам. Таким образом, функциональная активность олигомерных белков может регулироваться аллостерическими лигандами. Связь между структурой белка и его функцией можно рассмотреть на примере двух родственных белков: миоглобина и гемоглобина. Миоглобин — мономер (состоит из одной полипептидной цепи), основная его функция — запасание кислорода в тканях. Имея высокое сродство к кислороду, миоглобин легко присоединяет его и отдает кислород только при интенсивной мышечной работе, когда парциальное давление кислорода падает ниже 10 мм рт. ст. Гемоглобин — тетрамер (состоит из четырех протомеров). Основная функция гемоглобина — обратимое связывание с кислородом в легких, где парциальное давление кислорода высокое и гемоглобин взаимодействует с четырьмя молекулами кислорода. На рисунке приведены данные о способности миоглобина и гемоглобина связывать кислород:

Кривая насыщения кислородом миоглобина и гемоглобина

Гиперболическая форма кривой у миоглобина характерна для процесса связывания одной молекулы лиганда (в данном случае О 2 ) единственным местом в белковой молекуле, состоящей из одной полипептидной цепи. Сигмоидальная кривая, полученная для гемоглобина, характерна для белков, содержащих несколько пептидных цепей и имеющих несколько мест связывания. В данном случае проявляется положительный кооперативный эффект, который объясняется следующим образом: первый связанный лиганд (О 2 ) облегчает связывание второй молекулы О 2 со вторым гемом, что в свою очередь облегчает связывание третьей молекулы О 2 с третьим гемом, а это облегчает связывание последней молекулы О 2. В тканях СО 2 и Н 2 О, образующиеся при катаболизме пищевых веществ, взаимодействуют с гемоглобином и уменьшают его сродство к кислороду, что облегчает поступление кислорода в ткани. В эритроцитах имеется также аллостерический лиганд 2,3-дифосфоглицерат, способный взаимодействовать с дезоксигемоглобином. Это препятствует обратному связыванию освободившегося кислорода с гемоглобином. Таким образом, связывание гемоглобина с аллостерическими лигандами в тканях, при относительно высоком парциальном давлении, обеспечивает поступление кислорода в ткани. Из рассмотренных примеров следует заключить, что аллостерический эффект является результатом связывания лиганда со специфическим участком белка. Это вызывает значительное изменение в белковой молекуле, которая в свою очередь влияет на активность другого, пространственно удаленного участка. Кооперативные изменения конформации олигомерных белков составляют основу механизма регуляции функциональной активности не только гемоглобина, но и многих других белков.

Простые и сложные белки

Если белки кроме пептидных цепей содержат еще компоненты неаминокислотной природы, то такие белки называются сложными. Небелковую часть называют простетической группой, а белковую апопротеином. Сложный белок холопротеин может диссоциировать на компоненты: Холопротеин &#85&6; апопротеин + простетическая группа. Направление реакции зависит от прочности связи компонентов холопротеина. Простетической группой могут быть органические вещества, ионы металлов, нуклеиновые кислоты, углеводы, липиды и др. вещества.

Структура белка

Белки. Структура белков. Свойства белков.

Белок – это последовательность аминокислот, связанных друг с другом пептидными связями.

Легко представить, что количество аминокислот может быть различно: от минимум двух до любых разумных величин. Биохимики условились считать, что если количество аминокислот не превышает 10, то такое соединение называется пептид; если от 10 и более аминокислот – полипептид. Полипептиды, способные самопроизвольно формировать и удерживать определенную пространственную структуру, которая называется конформацией, относят к белкам. Стабилизация такой структуры возможна лишь при достижении полипептидами определенной длины (более 40 аминокислот), поэтому белками обычно считают полипептиды молекулярной массой более 5 000 Да. (1Да равен 1/12 изотопа углерода). Только имея определенное пространственное строение (нативную структуру), белок может выполнять свои функции.

Размер белка может измеряться в дальтонах (молекулярная масса), чаще из-за относительно большой величины молекулы в производных единицах — килодальтонах (кДа). Белки дрожжей, в среднем, состоят из 466 аминокислот и имеют молекулярную массу 53 кДа. Самый большой из известных в настоящее время белков — титин — является компонентом саркомеров мускулов; молекулярная масса его различных изоформ варьирует в интервале от 3000 до 3700 кДа, он состоит из 38 138 аминокислот (в человеческой мышце solius).

Трехмерная структура белка формируется в процессе фолдинга (от англ. folding — «сворачивание»). Трехмерная структура формируется в результате взаимодействия структур более низких уровней. Выделяют четыре уровня структуры белка:

Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи.

Вторичная структура — это размещение в пространстве отдельных участков полипептидной цепи. Ниже приведены самые распространенные типы вторичной структуры белков:

&#&45;-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм (на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм), спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 аминокислотных остатка. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L). Хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывает изгиб цепи и также нарушают структуру &#&45;-спирали .

&#&46;-складчатые слои — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удаленными друг от друга (0,347 нм на аминокислотный остаток) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в &#&45;-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования &#&46;-складчатых слоев важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, обычно преобладают глицин и аланин.

Структура белка Участие водородных связей в формировании вторичной структуры

Структура белка Укладка белка в виде &#&45;-спирали

Структура белка

Укладка белка в виде &#&46;-складчатого слоя

Неупорядоченные структуры — это неупорядоченное расположение белковой цепи в пространстве.

Пространственная структура каждого белка индивидуальна и определяется его первичной структурой. Однако сравнение конформаций разных по структуре и функциям белков выявило наличие у них похожих сочетаний элементов вторичной структуры. Такой специфический порядок формирования вторичных структур называют супервторичной структурой белков. Супервторичная структура формируется за счёт межрадикальных взаимодействий.

Определённые характерные сочетания &#&45;-спиралей и &#&46;-структур часто обозначают как «структурные мотивы». Они имеют специфические названия: «α-спираль-поворот-α-спираль9quot;, «структура &#&45;/β-бочонка9quot;, «лейциновая застёжка-молния», «цинковый палец» и др.

Третичная структура – это способ размещения в пространстве всей полипептидной цепи. Наряду с &#&45;-спиралями, &#&46;-складчатыми слоями и супервторичными структурами в третичной структуре обнаруживается неупорядоченная конформация, которая может занимать значительную часть молекулы.

Структура белка

Схематичное представление укладки белка в третичную структуру.

Четвертичная структура возникает у белков, которые состоят из нескольких полипептидных цепей (субъединиц, протомеров или мономеров), при объединении третичных структур этих субъдиниц. Например, молекула гемоглобина состоит из 4 субъединиц. Четвертичную структуру имеют надмолекулярные образования – мультиферментные комплексы, которые состоят из нескольких молекул ферментов и коферментов (пируватдегидрогеназа), и изоферменты (лактатдегидрогеназа — ЛДГ, креатинфосфокиназа –КФК).

Итак. Пространственная структура зависит не от длины полипептидной цепи, а от последовательности аминокислотных остатков, специфичной для каждого белка, а также от боковых радикалов, свойственных соответствующим аминокислотам. Пространственную трехмерную структуру или конформацию белковых макромолекул образуют в первую очередь водородные связи, гидрофобные взаимодействия между неполярными боковыми радикалами аминокислот, ионные взаимодействия между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков. Водородные связи играют огромную роль в формировании и поддержании пространственной структуры белковой макромолекулы. Что касается гидрофобных взаимодействий, то они возникают в результате контакта между неполярными радикалами, неспособными разорвать водородные связи между молекулами воды, которая вытесняется на поверхность белковой глобулы. По мере синтеза белка неполярные химические группировки собираются внутри глобулы, а полярные вытесняются на ее поверхность. Таким образом, белковая молекула может быть нейтральной, заряженной положительно или же отрицательно в зависимости от рН растворителя и ионогенных групп в белке. Кроме того, конформация белков поддерживается ковалентными связями S—S, образующимися между двумя остатками цистеина. В результате образования нативной структуры белка многие атомы, находящиеся на удаленных участках полипептидной цепи, сближаются и, воздействуя друг на друга, приобретают новые свойства, отсутствующие у индивидуальных аминокислот или небольших полипептидов.

Важно понимать, что фолдинг — сворачивание белков (и других биомакромолекул) из развёрнутой конформации в «нативную» форму — физико-химический процесс, в результате которого белки в своей естественной «среде обитания» (растворе, цитоплазме или мембране) приобретают характерные только для них пространственную укладку и функции.

В клетках имеется ряд каталитически неактивных белков, которые тем не менее вносят большой вклад в образование пространственных структур белков. Это так называемые шапероны. Шапероны помогают правильной сборке трехмерной белковой конформации путем образования обратимых нековалентных комплексов с частично свернутой полипептидной цепью, одновременно ингибируя неправильно образованные связи, ведущие к формированию функционально неактивных белковых структур. В перечень функций, свойственных шаперонам, входит защита расплавленных (частично свернутых) глобул от агрегации, а также перенос новосинтезированных белков в различные локусы клеток. Шапероны преимущественно являются белками теплового шока, синтез которых резко усиливается при стрессовом температурном воздействии, поэтому их называют еще hsp (heat shock proteins). Семейства этих белков найдены в микробных, растительных и животных клетках. Классификация шаперонов основана на их молекулярной массе, которая варьирует от 10 до 90 kDa. Они являются белками-помощниками процессов образования трехмерной структуры белков. Шапероны удерживают новосинтезированную полипептидную цепь в развернутом состоянии, не давая ей свернуться в отличную от нативной форму, и обеспечивают условия для единственно правильной, нативной структуры белка.

В процессе фолдинга белка некоторые конформации молекулы забраковываются на стадии расплавленной глобулы. Деградацию таких молекул инициирует белок убиквитин. Деградация белка по убиквитиновому пути включает две основные стадии: 1) ковалентное присоединение убиквитина к подлежащему деградации белку через остаток лизина, наличие такой метки в белке является первичным сигналом сортировки, направляющей образовавшиеся конъюгаты к протеасомам, в большинстве случаев к белку присоединяется несколько молекул убиквитина, которые организованы в виде бусинок на нитке.; 2) гидролиз белка протеосомой (основная функция протеасомы – протеолитическая деградация ненужных и повреждённых белков до коротких пептидов). Убиквитин заслуженно называют «меткой смерти» для белка.

Доме́н белка́ – элемент третичной структуры белка, представляющий собой достаточно стабильную и независимую подструктуру белка, чей фолдинг проходит независимо от остальных частей. В состав домена обычно входит несколько элементов вторичной структуры. Сходные по структуре домены встречаются не только в родственных белках (например, в гемоглобинах разных животных), но и в совершенно разных белках. Белок может иметь несколько доменов, эти участки могут выполнять разные функции в одном и том же белке. Доменную структуру имеют некоторые ферменты и все иммуноглобулины. Белки с длинными полипептидными цепями (более 200 аминокислотных остатков) часто создают доменные структуры.

Виды белков, их функции и структура

По теории Опарина-Холдейна жизнь на нашей планете зародилась из коацерватной капельки. Она же представляла собой молекулу белка. То есть следует вывод, что именно эти химические соединения — основа всего живого, что существует сегодня. Но что же собой представляют белковые структуры? Какую роль сегодня они играют в организме и жизни людей? Какие виды белков существуют? Попробуем разобраться.

Структура белка

Белки: общее понятие

С точки зрения химического строения, молекула рассматриваемого вещества представляет собой последовательность аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.

Каждая аминокислота имеет две функциональные группы:

Именно между ними и происходит формирование связи в разных молекулах. Таким образом, пептидная связь имеет вид -СО-NH. Молекула белка может содержать сотни и тысячи таких группировок, это будет зависеть от конкретного вещества. Виды белков очень разнообразны. Среди них есть и те, которые содержат незаменимые для организма аминокислоты, а значит должны поступать в организм с пищевыми продуктами. Существуют такие разновидности, которые выполняют важные функции в мембране клетки и ее цитоплазме. Также выделяют катализаторы биологической природы — ферменты, которые тоже являются белковыми молекулами. Они широко используются и в быту человека, а не только участвуют в биохимических процессах живых существ.

Молекулярная масса рассматриваемых соединений может колебаться от нескольких десятков до миллионов. Ведь количество мономерных звеньев в большой полипептидной цепи неограниченно и зависит от типа конкретного вещества. Белок в чистом виде, в его нативной конформации, можно увидеть при рассмотрении куриного яйца в сыром виде. Светло-желтая, прозрачная густая коллоидная масса, внутри которой располагается желток — это и есть искомое вещество. То же самое сказать об обезжиренном твороге, Данный продукт также является практически чистым белком в его натуральном виде.

Структура белка

Однако не все рассматриваемые соединения имеют одинаковое пространственное строение. Всего выделяют четыре организации молекулы. Виды структур белка определяют его свойства и говорят о сложности строения. Также известно, что более пространственно запутанные молекулы подвергаются тщательной переработке в организме человека и животных.

Виды структур белка

Всего их выделяют четыре. Рассмотрим, что собой представляет каждая из них.

  1. Первичная. Представляет собой обычную линейную последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями. Никаких пространственных закручиваний, спирализации нет. Количество входящих в полипептид звеньев может доходить до нескольких тысяч. Виды белков с подобной структурой — глицилаланин, инсулин, гистоны, эластин и другие.
  2. Вторичная. Представляет собой две полипептидные цепи, которые скручиваются в виде спирали и ориентируются по направлению друг к другу образованными витками. При этом между ними возникают водородные связи, удерживающие их вместе. Так формируется единая белковая молекула. Виды белков такого типа следующие: лизоцим, пепсин и другие.
  3. Третичная конформация. Представляет собой плотно упакованную и компактно собранную в клубок вторичную структуру. Здесь появляются другие типы взаимодействия, помимо водородных связей — это и ван-дер-ваальсово взаимодействие и силы электростатического притяжения, гидрофильно-гидрофобный контакт. Примеры структур — альбумин, фиброин, белок шелка и прочие.
  4. Четвертичная. Самая сложная структура, представляющая собой несколько полипептидных цепей, скрученных в спираль, свернутых в клубок и объединенных все вместе в глобулу. Такие примеры, как инсулин, ферритин, гемоглобин, коллаген, иллюстрируют собой как раз такую конформацию белков.

Если рассматривать все приведенные структуры молекул детально с химической точки зрения, то анализ займет много времени. Ведь на самом деле чем выше конфигурация, тем сложнее и запутаннее ее строение, тем больше типов взаимодействий наблюдается в молекуле.

Структура белка

Денатурация белковых молекул

Одним из самых важных химических свойств полипептидов является их способность разрушаться под влиянием определенных условий или химических агентов. Так, например, широко распространены разные виды денатурации белков. Что это за процесс? Он заключается в разрушении нативной структуры белка. То есть если изначально молекула имела третичную структуру, то после действия специальными агентами она разрушится. Однако при этом последовательность аминокислотных остатков остается в молекуле неизменной. Денатурированные белки быстро теряют свои физические и химические свойства.

Какие реагенты способны привести к процессу разрушения конформации? Таких несколько.

  1. Температура. При нагревании происходит постепенное разрушение четвертичной, третичной, вторичной структуры молекулы. Зрительно это можно наблюдать, например, при жарке обычного куриного яйца. Образующийся «белок» — это первичная структура полипептида альбумина, который был в сыром продукте.
  2. Радиация.
  3. Действие сильными химическими агентами: кислотами, щелочами, солями тяжелых металлов, растворителями (например, спиртами, эфирами, бензолом и прочими).

Данный процесс иногда еще называют плавлением молекулы. Виды денатурации белков зависят от агента, при действии которого она наступила. При этом в некоторых случаях имеет место процесс, обратный рассмотренному. Это ренатурация. Не все белки способны восстанавливать обратно свою структуру, однако значительная их часть может это делать. Так, химики из Австралии и Америки осуществили ренатурацию вареного куриного яйца при помощи некоторых реагентов и способа центрифугирования.

Этот процесс имеет значение для живых организмов при синтезе полипептидных цепочек рибосомами и рРНК в клетках.

Структура белка

Гидролиз белковой молекулы

Наравне с денатурацией, для белков характерно еще одно химическое свойство — гидролиз. Это также разрушение нативной конформации, но не до первичной структуры, а полностью до отдельных аминокислот. Важная часть пищеварения — гидролиз белка. Виды гидролиза полипептидов следующие.

  1. Химический. Основан на действии кислот или щелочей.
  2. Биологический или ферментативный.

Однако суть процесса остается неизменной и не зависит от того, какие виды гидролиза белков имеют место быть. В результате образуются аминокислоты, которые транспортируются по всем клеткам, органам и тканям. Дальнейшее их преобразование заключается в участии синтеза новых полипептидов, уже тех, что необходимы конкретному организму.

В промышленности процесс гидролиза белковых молекул используют как раз для получения нужных аминокислот.

Структура белка

Функции белков в организме

Различные виды белков, углеводов, жиров являются жизненно необходимыми компонентами для нормальной жизнедеятельности любой клетки. А значит и всего организма в целом. Поэтому во многом их роль объясняется высокой степенью значимости и повсеместной распространенности внутри живых существ. Можно выделить несколько основных функций полипептидных молекул.

  1. Каталитическая. Ее осуществляют ферменты, которые имеют белковую природу строения. О них скажем позже.
  2. Структурная. Виды белков и их функции в организме прежде всего влияют на структуру самой клетки, ее форму. Кроме того, полипептиды, выполняющие эту роль, образуют волосы, ногти, раковины моллюсков, перья птиц. Они же являются определенной арматурой в теле клетки. Хрящи состоят также из этих видов белков. Примеры: тубулин, кератин, актин и другие.
  3. Регуляторная. Данная функция проявляется в участии полипептидов в таких процессах, как: транскрипция, трансляция, клеточный цикл, сплайсинг, считывание мРНК и прочих. Во всех них они играют важную роль регулировщика.
  4. Сигнальная. Данную функцию выполняют белки, находящиеся на мембране клеток. Они передают различные сигналы от одной единицы к другой, и это приводит к сообщению тканей между собой. Примеры: цитокины, инсулин, факторы роста и прочие.
  5. Транспортная. Некоторые виды белков и их функции, которые они выполняют, являются просто жизненно необходимыми. Так происходит, например, с белком гемоглобином. Он осуществляет транспорт кислорода от клетки к клетке в составе крови. Для человека он незаменим.
  6. Запасная или резервная. Такие полипептиды накапливаются в растениях и яйцеклетках животных как источник дополнительного питания и энергии. Пример — глобулины.
  7. Двигательная. Очень важная функция, особенно для простейших организмов и бактерий. Ведь они способны передвигаться только при помощи жгутиков или ресничек. А эти органоиды по своей природе не что иное, как белки. Примеры таких полипептидов следующие: миозин, актин, кинезин и прочие.

Очевидно, что функции белков в организме человека и других живых существ очень многочисленны и немаловажны. Это еще раз подтверждает, что без рассматриваемых нами соединений невозможна жизнь на нашей планете.

Структура белка

Защитная функция белков

Полипептиды могут защищать от разных воздействий: химических, физических, биологических. Например, если организму угрожает опасность в виде вируса или бактерии, имеющих чужеродную природу, то иммуноглобулины (антитела) вступают с ними «в бой», выполняя защитную роль.

Если говорить о физических воздействиях, то здесь большую роль играют, например, фибрин и фибриноген, которые участвуют в свертывании крови.

Белки пищевые

Виды пищевого белка следующие:

  • полноценные — те, что содержат все необходимые для организма аминокислоты;
  • неполноценные — те, в которых находится неполный аминокислотный состав.

Однако для организма человека важны и те и другие. Особенно первая группа. Каждый человек, особенно в периоды интенсивного развития (детский и юношеский возраст) и полового созревания должен поддерживать постоянный уровень протеинов в себе. Ведь мы уже рассмотрели функции, которые выполняют эти удивительные молекулы, и знаем, что практически ни один процесс, ни одна биохимическая реакция внутри нас не обходится без участия полипептидов.

Именно поэтому необходимо каждый день потреблять суточную норму протеинов, которые содержатся в следующих продуктах:

Если потреблять в день 0,6 г полипептида на один кг веса, то у человека никогда не будет недостатка в этих соединениях. Если же длительное время организм недополучает необходимых белков, то наступает заболевание, имеющее название аминокислотного голодания. Это приводит к сильному нарушению обмена веществ и, как следствие, многим другим недугам.

Структура белка

Белки в клетке

Внутри самой маленькой структурной единицы всего живого — клетки — также находятся белки. Причем выполняют они там практически все вышеперечисленные свои функции. В первую очередь формируют цитоскелет клетки, состоящий из микротрубочек, микрофиламентов. Он служит для поддержания формы, а также для транспорта внутри между органоидами. По белковым молекулам, как по каналам или рельсам, движутся различные ионы, соединения.

Немаловажна роль белков, погруженных в мембрану и находящихся на ее поверхности. Здесь они и рецепторные, и сигнальные функции выполняют, принимают участие в строительстве самой мембраны. Стоят на страже, а значит играют защитную роль. Какие виды белков в клетке можно отнести к этой группе? Примеров множество, приведем несколько.

Всего насчитывается несколько сотен различных видов протеинов, которые постоянно передвигаются внутри каждой клетки.

Виды белков в организме

Их, конечно же, огромное разнообразие. Если же попытаться как-то разделить все существующие протеины на группы, то может получиться примерно такая классификация.

  1. Глобулярные белки. Это такие, которые представлены третичной структурой, то есть плотно упакованной глобулой. Примеры таких структур следующие: иммуноглобулины, значительная часть ферментов, многие гормоны.
  2. Фибриллярные белки. Представляют собой строго упорядоченные нити, имеющие правильную пространственную симметрию. К данной группе относятся протеины с первичной и вторичной структурой. Например, кератин, коллаген, тропомиозин, фибриноген.Структура белка

Вообще, можно взять за основу множество признаков для классификации белков, находящихся в организме. Единой пока не существует.

Биологические катализаторы белковой природы, которые значительно ускоряют все происходящие биохимические процессы. Нормальный обмен веществ просто невозможен без этих соединений. Все процессы синтеза и распада, сборка молекул и их репликация, трансляция и транскрипция и прочие осуществляются под воздействием специфического вида фермента. Примерами этих молекул могут служить:

Сегодня ферменты используются и в быту. Так, при производстве стиральных порошков часто используют так называемые энзимы — это и есть биологические катализаторы. Они улучшают качество стирки при соблюдении указанного температурного режима. Легко связываются с частицами грязи и выводят их с поверхности тканей.

Однако из-за белковой природы энзимы не переносят слишком горячую воду или соседство с щелочными или кислотными препаратами. Ведь в этом случае произойдет процесс денатурации.

Структура белка

9 знаменитых женщин, которые влюблялись в женщин Проявление интереса не к противоположному полу не является чем-то необычным. Вы вряд ли сможете удивить или потрясти кого-то, если признаетесь в том.

Структура белка

7 вещей, которые следует мыть и стирать каждый день Это может показаться еще одним пунктом в бесконечном списке ежедневных дел, но за этим кроется эффективный метод, который позволяет создать положитель.

Структура белка

10 очаровательных звездных детей, которые сегодня выглядят совсем иначе Время летит, и однажды маленькие знаменитости становятся взрослыми личностями, которых уже не узнать. Миловидные мальчишки и девчонки превращаются в с.

Структура белка

10 самых «фотогеничных» нарядов Вы прекрасно себя чувствуете в своем любимом свободном платье или огромном вязаном свитере и наслаждаетесь жизнью. Однако все меняется, как только вы.

Структура белка

7 частей тела, которые не следует трогать руками Думайте о своем теле, как о храме: вы можете его использовать, но есть некоторые священные места, которые нельзя трогать руками. Исследования показыва.

Структура белка

Эти 10 мелочей мужчина всегда замечает в женщине Думаете, ваш мужчина ничего не смыслит в женской психологии? Это не так. От взгляда любящего вас партнера не укроется ни единая мелочь. И вот 10 вещей.

Структура белка.

Структура белка

Структура Белков — 3-х мерная структура миоглобина с выделеными α -спиралями.

Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из 20 основных аминокислот(которые являются мономерами) и, в некоторых случаях, из модифицированных основных аминокислот (правда модификации происходят уже после синтеза белка на рибосоме). Для обозначения аминокислот в научной литературе используются одно- или трёхбуквенные сокращения.

Последовательность аминокислот в белке соответствует информации, содержащейся в гене данного белка. Эта информация представлена в виде поcледовательности нуклеотидов, причем одной аминокислоте соответсвует одна или несколько последовательностей из трех нуклеотидов — так называемых триплетов или кодонов. То, какая аминокислота соответствует данному кодону в мРНК определяется генетическим кодом, который может несколько отличаться у разных организмов.

Концы белка называют С- и N- концом (в зависимости от того, какая из групп концевой аминокислоты свободна (не принимает участие в образовании пептидной связи): -COOH или -NH2. соответственно). При синтезе белка на рибосоме, новые аминокислоты присоединяются к C-концу. Белки длиной от 2 до 100 аминокислотных остатков часто называют пептидами, при большей степени полимеризации — протеинами, хотя этоделение весьма условно.

Уровни структуры белка

Структура белка

Кроме последовательности (первичной структуры), крайне важна трехмерная структура белка. Она формируется в процессе фолдинга (от англ. folding, т.е. сворачивание). Выделяют четыре уровня структуры белка:

— последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Вторичная Структура Белка состоит из ассоциаций локальных фрагментов. Здесь показаны две: сиреневым выделена α сприль, желтым β слои, и белым регионы без вторичной структуры.

— локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями и гидрофобными взаимодействиями. Ниже приведены некоторые распространенные мотивы вторичной структуры белков:

— пространственное строение полипептидной цепи — взаимное расположение элементов вторичной структуры, стабилизированное взаимодействием между боковыми цепями аминокислотных остатков. В стабилизации третичной структуры принимают участие:

ковалентные связи (между двумя цистеинами — дисульфидные мостики);

ионные (электростатические) взаимодействия (между противоположно заряженными аминокислотными остатками);

— субъединичная структура белка. Взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.

Синтез белка и рнк

Информационная РНК, несущая сведения о первичной структуре белковых молекул, синтезируется в ядре. Пройдя через поры ядерной оболочки, и-РНК направляется к рибосомам, где осуществляется расшифровка генетической информации — перевод ее с «языка» нуклеотидов на «язык» аминокислот. Аминокислоты, из которых синтезируются белки, доставляются к рибосомам с помощью специальных РНК, называемых транспортными (т-РНК). В т-РНК последовательность трех нуклеотидов комплементарна нуклеотидам кодона в и-РНК. Такая последовательность нуклеотидов в структуре т-РНК называется антикодоном. Каждая т-РНК присоединяет определенную, «свою» аминокислоту, при помощи ферментов и с затратой АТФ. В этом состоит первый этап синтеза. Для того чтобы аминокислота включилась в цепь белка, она должна оторваться от т-РНК. На втором этапе синтеза белка т-РНК выполняет функцию переводчика с «языка» нуклеотидов на «язык» аминокислот. Такой перевод происходит на рибосоме. В ней имеется два участка: на одном т-РНК получает команду от и-РНК — антикодон узнает кодон, на другом — выполняется приказ — аминокислота отрывается от т-РНК. Третий этап синтеза белка заключается в том, что фермент синтетаза присоединяет оторвавшуюся от т-РНК аминокислоту к растущей белковой молекуле. Информационная РНК непрерывно скользит по рибосоме, каждый триплет сначала попадает в первый участок, где узнается антикодоном т-РНК, затем на второй участок. Сюда же переходит т-РНК с присоединенной к ней аминокислотой, здесь аминокислоты отрываются от т-РНК и соединяются друг с другом в той последовательности, в которой триплеты следуют один за другим.

Функции и структура белка

Белки представляют собой органические высокомолекулярные соединения. Эти вещества также называют протеинами, полипептидами. Далее рассмотрим, каковы структура и функции белков.

Структура белка

Общие сведения

Химическая структура белков представлена альфа-аминокислотами, соединенными в цепочку посредством пептидной связи. В живых организмах состав определяет генетический код. В процессе синтеза в большинстве случаев применяется 20 аминокислот стандартного типа. Множеством их комбинаций формируются белковые молекулы с самыми разнообразными свойствами. Аминокислотные остатки часто подвергаются посттрансляционным модификациям. Они могут возникнуть и до того, как белок станет выполнять свои функции, и в процессе его активности в клетке. В живых организмах часто несколько молекул формируют сложные комплексы. В качестве примера можно привести фотосинтетическое объединение.

Назначение соединений

Белки считаются важной составляющей питания человека и животных в связи с тем, что в их организмах все необходимые аминокислоты синтезироваться не могут. Часть их должна поступать вместе с белковой пищей. Основными источниками соединений выступают мясо, орехи, молоко, рыба, зерновые. В меньшей степени протеины присутствуют в овощах, грибах и ягодах. При пищеварении посредством ферментов потребленные белки подвергаются разрушению до аминокислот. Они уже используются в биосинтезе собственных протеинов в организме либо подвергаются распаду дальше — для получения энергии.

Структура белка

Историческая справка

Последовательность структуры белка инсулина была определена впервые Фредериеом Сенгером. За свою работу он получил Нобелевскую премию в 1958 году. Сенгер использовал метод секвенирования. С помощью дифракции рентгеновского излучения впоследствии были получены трехмерные структуры миоглобина и гемоглобина (в конце 1950 гг.). Работы проводили Джон Кендрю и Макс Перуц.

Структура молекулы белка

Она включает в себя линейные полимеры. Они, в свою очередь, состоят из остатков альфа-аминокислот, являющихся мономерами. Кроме того, структура белка может включать компоненты, имеющие неаминокислотную природу, и аминокислотные остатки модифицированного типа. При обозначении компонентов применяются 1- либо 3-буквенные сокращения. Соединение, в состав которого входит от двух до нескольких десятков остатков, именуется часто как «полипептид». В результате взаимодействия альфа-карбоксильной группы одной аминокислоты с альфа-аминогруппой другой появляются (в процессе формирования структуры белка) связи. В соединении выделяют С- и N- концы, в зависимости от того, какая группа аминокислотного остатка является свободной: -СООН либо –NH2. В процессе синтеза белка на рибосоме в качестве первого концевого выступает, как правило, остаток метионина; присоединение последующих осуществляется к С-концу предыдущих.

Структура белка

Уровни организации

Они были предложены Линдрем-Лангом. Несмотря на то что данное деление считается несколько устаревшим, им все еще пользуются. Было предложено выделять четыре уровня организации соединений. Первичная структура молекулы белка определяется генетическим кодом и особенностями гена. Для более высоких уровней характерно формирование в ходе сворачивания протеина. Пространственная структура белка определяется в целом аминокислотной цепью. Тем не менее она достаточно лабильна. На нее могут оказывать влияние внешние факторы. В связи с этим более корректно говорить о конформации соединения, наиболее выгодной и предпочтительной энергетически.

Он представлен последовательностью аминокислотных остатков полипептидной цепи. Как правило, его описывают с использованием одно- либо трехбуквенных обозначений. Первичная структура белков отличается устойчивыми сочетаниями аминокислотных остатков. Они выполняют определенные задачи. Такие «консервативные мотивы» остаются сохраненными в ходе видовой эволюции. По ним достаточно часто можно предсказывать задачу неизвестного протеина. Оценивая степень сходства (гомологии) в аминокислотных цепях от различных организмов, можно определять эволюционное расстояние, образующееся между таксонами, которые составляют эти организмы. Первичная структура белков определяется методом секвенирования либо по исходному комплексу его мРНК с использованием таблицы генетического кода.

Структура белка

Локальное упорядочивание участка цепи

Это следующий уровень организации – вторичная структура белков. Существует несколько ее типов. Локальное упорядочивание участка цепи полипептида стабилизируется водородными связями. Наиболее популярными типами считаются:

  • Альфа-спирали. Они представлены в виде плотных витков вокруг длинной молекулярной оси. Один оборот составлен посредством 3.6 аминокислотных остатков. Шаг спирали – 0.54 нм. Эта вторичная структура белков стабилизируется взаимодействиями Н- и О-пептидными группами, которые отстают друг от друга на 4 звена. Альфа-спираль может быть как лево-, так и правозакрученной. Тем не менее, в белковых соединениях чаще всего выявляется последняя. Нарушать спираль могут электростатические взаимодействия аргинина, лизина, глутаминовой кислоты. Создавать стерические помехи при образовании могут находящиеся в непосредственной близости остатки лейцина, треонина, серина, аспарагина. Нарушение альфа-спирали (ее изгиб) вызывают части пролина.
  • Бета-листы. Они представлены в виде нескольких полипептидных цепей зигзагообразной формы. В них водородные связи формируются между аминокислотами, сравнительно удаленными в первичной структуре, либо различными белковыми цепями. Соединения, как правило, ориентированы N-концами в противоположном направлении (антипараллельная ориентация). При формировании бета-листов значение имеют малые размеры, свойственные боковым группам аминокислот.
  • Неупорядоченные фрагменты.
  • 310- и π9ndash;спирали и прочие. Структура белка

Пространственное строение

Третичная структура белков включает в себя элементы предыдущего уровня. Они стабилизируются разными типами взаимодействий. Важнейшее значение при этом имеют гидрофобные связи. В стабилизации участвуют:

  • Ковалентные взаимодействия.
  • Ионные связи, формирующиеся между боковыми аминокислотными группами, имеющими противоположные заряды.
  • Водородные взаимодействия.
  • Гидрофобные связи. В процессе взаимодействия с окружающими элементами Н2 О происходит сворачивание протеина так, чтобы боковые неполярные аминокислотные группы оказывались изолированными от водного раствора. Гидрофильные группы (полярные) оказываются на поверхности молекулы.

Третичная структура белков определяется методами магнитного (ядерного) резонанса, некоторыми видами микроскопии и прочими способами.

Принцип укладки

Исследования показали, что между 2 и 3 уровнями удобно выделить еще один. Его именуют «архитектурой», «мотивом укладки». Он определяется взаиморасположением компонентов вторичной структуры (бета-тяжей и альфа-спиралей) в границах компактной глобулы — белкового домена. Он может существовать самостоятельно либо быть включенным в состав более крупного протеина вместе с прочими аналогичными. Установлено, что мотивы укладки достаточно консервативны. Они встречаются в протеинах, не обладающих ни эволюционными, ни функциональными связями. Определение архитектуры лежит в основе рациональной (физической) классификации.

Структура белка

Доменная организация

При взаимном расположении нескольких цепей полипептидов в составе одного протеинового комплекса формируется четвертичная структура белков. Элементы, входящие в ее состав, образуются по отдельности на рибосомах. Только по завершении синтеза начинает образовываться данная структура белка. Она может содержать как различающиеся, так и идентичные полипептидные цепи. Четвертичная структура белков стабилизируется за счет тех же взаимодействий, что и на предыдущем уровне. Некоторые комплексы могут включать в себя несколько десятков протеинов.

Структура белка: защитные задачи

Полипептиды цитоскелета, выступая в некотором роде в качестве арматуры, придают многим органоидам форму, участвуют в ее изменении. Структурные протеины обеспечивают защиту организма. К примеру, таким белком является коллаген. Он формирует основу в межклеточном веществе соединительных тканей. Также защитной функцией обладает кератин. Он составляет основу рогов, перьев, волос и прочих производных эпидермиса. При связывании белками токсинов во многих случаях происходит детоксикация последних. Так выполняется задача по химической защите организма. Особенно важную роль в процессе обезвреживания токсинов в человеческом организме играют печеночные ферменты. Они способны расщеплять яды или переводить их в растворимую форму. Это способствует более быстрой транспортировке их из организма. Белки, присутствующие в крови и прочих биологических жидкостях, обеспечивают иммунную защиту, вызывая реакцию как на атаку патогенов, так и на повреждение. Иммуноглобулины (антитела и компоненты системы комплемента) способны нейтрализовывать бактерии, чужеродные протеины и вирусы.

Механизм регуляции

Белковые молекулы, не выступающие ни в качестве источника энергии, ни как строительный материал, контролируют многие внутриклеточные процессы. Так, за счет них осуществляется регулирование трансляции, транскрипции, слайсинга, деятельность прочих полипептидов. Механизм регуляции основывается на ферментативной активности или проявляется благодаря специфичному связыванию с прочими молекулами. К примеру, факторы транскрипции, полипептиды-активаторы и протеины- репрессоры способны контролировать интенсивность генной транскрипции. При этом они взаимодействуют с регуляторными последовательностями генов. Важнейшая роль в контроле над течением внутриклеточных процессов отводится протеинфосфатазам и протеинкиназам. Эти ферменты запускают либо подавляют активность прочих белков посредством присоединения или отщепления от них фосфатных групп.

Структура белка

Сигнальная задача

Ее часто объединяют с регуляторной функцией. Это связано с тем, что многие внутриклеточные, как и внеклеточные, полипептиды могут передавать сигналы. Такой способностью обладают факторы роста, цитокины, гормоны и прочие соединения. Стероиды транспортируются по крови. Взаимодействие гормона с рецептором выступает в качестве сигнала, за счет которого запускается ответная реакция клетки. Стероиды контролируют содержание соединений в крови и клетках, размножение, рост и прочие процессы. В качестве примера можно привести инсулин. Он регулирует уровень глюкозы. Взаимодействие клеток осуществляется посредством сигнальных белковых соединений, передаваемых по межклеточному веществу.

Транспорт элементов

Растворимые протеины, участвующие в перемещении малых молекул, имеют высокое сродство к субстрату, присутствующему в повышенной концентрации. Они обладают также способностью к легкому его высвобождению в областях с низким его содержанием. В качестве примера можно привести транспортный белок гемоглобин. Он перемещает из легких кислород к прочим тканям, а от них – переносит углекислый газ. В транспортировке малых молекул через стенки клетки, изменяя их, участвуют и некоторые мембранные белки. Липидный слой цитоплазмы обладает водонепроницаемостью. Благодаря этому предотвращается диффузия заряженных или полярных молекул. Мембранные транспортные соединения принято разделять на переносчиков и каналы.

Резервные соединения

Эти белки формируют так называемые запасы. Они накапливаются, например, в семенах растений, животных яйцеклетках. Такие белки выступают в качестве резервного источника вещества и энергии. Некоторые соединения используются организмом как аминокислотный резервуар. Они, в свою очередь, являются предшественниками активных веществ, участвующих в регулировании метаболизма.

Клеточные рецепторы

Такие белки могут располагаться как непосредственно в цитоплазме, так и встраиваться в стенку. Одной своей частью соединение принимает сигнал. В качестве него, как правило, выступает химическое вещество, а в ряде случаев – механическое воздействие (растяжение, к примеру), свет и прочие стимулы. В процессе воздействия сигнала на определенный фрагмент молекулы – полипептид-рецептор – начинаются ее конформационные изменения. Они провоцируют смену конформации остальной части, выполняющей передачу стимула на прочие компоненты клетки. Отправка сигнала может осуществляться разными способами. Одни рецепторы способны катализировать химическую реакцию, вторые – выступают в качестве ионных каналов, закрывающихся либо открывающихся под воздействием стимула. Некоторые соединения специфически связывают молекулы-посредники внутри клетки.

Моторные полипептиды

Существует целый класс белков, обеспечивающих движения организма. Моторные белки участвуют в сокращении мышц, перемещении клеток, активности жгутиков и ресничек. За счет них также выполняется направленные и активный транспорт. Кинезины и динеины осуществляют перенос молекул по ходу микротрубочек с использованием в качестве энергетического источника гидролиза АТФ. Вторые перемещают органоиды и прочие элементы по направлению к центросоме из периферических клеточных участков. Кинезины движутся в обратном направлении. Динеины, кроме того, отвечают за активность жгутиков и ресничек.

Похожие статьи

Добавить комментарий

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *