Номенклатура ферментов

КЛАССИФИКАЦИЯ И НОМЕНКЛАТУРА ФЕРМЕНТОВ

Современные классификация и номенклатура ферментов были разработаны Комиссией по ферментам Международного биохимического союза и утверждены на V Международном биохимическом конгрессе в 1961 г. в Москве.

Необходимость систематики номенклатуры диктовалась прежде всего стремительным ростом числа вновь открываемых ферментов. которым разные исследователи присваивали названия по своему усмотрению. Более того, одному и тому же ферменту часто давали два или несколько названий, что вносило путаницу в номенклатуру. Некоторые названия ферментов вообще не отражали тип катализируемой реакции. а при наименовании фермента исходили из названия субстрата. на который действует фермент. с добавлением окончания -аза: в частности, амилазы (ферменты. гидро-лизирующие углеводы ), липазы (действующие на липиды ), протеиназы (гидролизирующие белки ) и т.д.

До 1961 г. не было и единой классификации ферментов. Трудности заключались в том, что разные исследователи за основу классификации ферментов брали различные принципы. Комиссией были рассмотрены 3 принципа, которые могли служить основой для классификации ферментов и их обозначения. Первый принцип – химическая природа фермента. т.е. принадлежность к флавопротеинам. пиридоксальфосфатпротеинам, гемо-протеинам, металлопротеинам и т. д. Однако этот принцип не мог служить общей основой для классификации. так как только для небольшого числа ферментов известны простетические группы, доступные идентификации и прямому определению. Второй принцип – химическая природа субстрата. на который действует фермент. По этому принципу трудно классифицировать фермент. так как в качестве субстрата могут служить разнообразные соединения внутри определенного класса веществ (белки. углеводы. липиды. нуклеиновые кислоты ) и бесчисленное множество промежуточных продуктов обмена. В основу принятой классификации положен третий принцип – тип катализируемой реакции. который является специфичным для действия любого фермента. Этот принцип логично использовать в качестве основы для классификации и номенклатуры ферментов .

Различают следующие основные оксидоредуктазы. аэробные дегидро-геназы или оксидазы, катализирующие перенос протонов (электронов ) непосредственно на кислород ; анаэробные дегидрогеназы. ускоряющие перенос протонов (электронов ) на промежуточный субстрат. но не на кислород ; цитохромы. катализирующие перенос только электронов. К этому классу относят также гемсодержащие ферменты каталазу и пероксидазу. катализирующие реакции с участием перекиси водорода .

Трансферазы . К классу трансфераз относят ферменты. катализирующие реакции межмолекулярного переноса различных атомов. групп атомов и радикалов. Наименование их составляется по форме «донор. транспортируемая группа – трансфераза ».

Различают трансферазы. катализирующие перенос одноуглеродных остатков, ацильных, гликозильных, альдегидных или кетонных, нуклеотидных

Номенклатура ферментов

остатков, азотистых групп, остатков фосфорной и серной кислот и др. Например: метил- и формилтрансферазы, ацетилтрансферазы, амино-трансферазы, фосфотрансферазы и др.

Гидролазы . В класс гидролаз входит большая группа ферментов. катализирующих расщепление внутримолекулярных связей органических веществ при участии молекулы воды. Наименование их составляют по форме «субстрат-гидролаза». К ним относятся: зстеразы – ферменты. катализирующие реакции гидролиза и синтеза сложных эфиров ; гликозидазы, ускоряющие разрыв гликозидных связей; фосфатазы и пептидгидролазы, катализирующие гидролиз фосфоангидридных и пептидных связей ; ами-дазы, ускоряющие разрыв амидных связей, отличных от пептидных, и др.

Лиазы . К классу лиаз относят ферменты. катализирующие разрыв связей С—О, С—С, С—N и других, а также обратимые реакции отщепления различных групп от субстратов не гидролитическим путем. Эти реакции сопровождаются образованием двойной связи или присоединением групп к месту разрыва двойной связи. Ферменты обозначают термином «субстрат-лиазы». Например, фумарат-гидратаза (систематическое название «L-малат-гидролаза») катализирует обратимое отщепление молекулы воды от яблочной кислоты с образованием фумаровой кислоты. В эту же группу входят декарбоксилазы (карбокси-лиазы), амидин-лиазы и др.

Изомеразы . К классу изомераз относят ферменты. катализирующие взаимопревращения оптических и геометрических изомеров. Систематическое название их составляют с учетом типа реакции. «субстрат – цис-транс-изомераза». Если изомеризация включает внутримолекулярный перенос группы, фермент получает название «мутаза».

К этому же классу относят рацемазы и эпимеразы, действующие на амино- и оксикислоты. углеводы и их производные; внутримолекулярные оксидоредуктазы. катализирующие взаимопревращения альдоз и кетоз ; внутримолекулярные трансферазы. переносящие ацильные, фосфорильные и другие группы, и т.д.

Лигазы (синтетазы ). К классу лигаз относят ферменты. катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием энергии распада АТФ (или другого нуклеозидтрифосфата). Систематическое название их составляют по форме «X. Y лигаза », где X и Y обозначают исходные вещества. В качестве примера можно назвать L-глутамат: аммиак лигазу (рекомендуемое сокращенное название «глутаминсинтета-за»), при участии которой из глутаминовой кислоты и аммиака в присутствии АТФ синтезируется глутамин .

Номенклатура ферментов

Классификация и номенклатура ферментов

Ферменты. Строение. Номенклатура. Кинетика ферментативного катализа. Регуляция активности ферментов – активаторы, ингибиторы. Изоферменты. Количественная оценка активности ферментов.

Ферменты – биологические катализаторы белковой природы (от греч. enzyme – в дрожжах или от лат. fermentatio – брожение).

Понятие ферментов расширено:

Идея W.Jencks (1969) о способности белков-антител катализировать химические реакции была подтверждена в конце 80-х годов прошлого века. Были введены термины «каталитические антитела » или «абзимы » (от antibody enzyme). В настоящее время известны несколько классов химических реакций, катализируемых антителами: ацилтрансферазные, изомеразные, бимолекулярной ассоциации и окислительно-восстановительные.

Каталитические РНК (рибозимы) были описаны в 80-х годах прошлого века (T.R.Chech et al. 1&81; C.Guerrier-Takada et al. 1983). Рибозимы достаточно широко представлены в природе и играют важную роль в эволюции живых организмов, поскольку они могут обеспечивать репродукцию и процессинг РНК без участия белков-ферментов. В частности, рибозимы участвуют в удалении неинформативных интронов из пре-м-РНК, на этапе синтеза белков путем созревания тРНК с помощью рибонуклеазы Р РНК, а также в процессе саморепликации вирусного РНК генома (патогенные вирусы для растений и человека). Ранее неоднократно сообщалось, что синтез белка в рибосомах зависит от уровня рРНК.

Активность рибозимов может контролироваться антибиотиками, что открывает новую страницу в профилактике и лечении вирусных заболеваний, включая вакцинацию.

Ферменты ускоряют реакции в миллионы раз. Многие реакции не могут протекать в организме в отсутствие ферментов. Например, гидратация углекислоты, катализируемая карбоангидразой, является одной из наиболее быстрых реакций. Каждая молекула фермента гидрирует 10 6 молекул СО2 за секунду! Эта катализируемая реакция протекает в 10 7 раз быстрее, чем не катализируемая. Ферментативный гидролиз пептидной связи происходит за миллисекунды, а без фермента для разрыва пептидной связи при нейтральном значении рН потребуется от 10 до 1000 лет.

Для выделения ферментов используют методы препаративной химии белков в специальных щадящих условиях (низкая температура, отсутствие эффектов необратимой денатурации). Оптимальным способом выделения ряда ферментов является биоспецифичная аффинная хроматография. Из более 3800 ферментов, включенных в список, ¾ выделены и очищены, у 500 ферментов изучена первичная структура и охарактеризованы гены и только у десятков из них постулирована третичная структура.

Сходства между ферментами и химическими катализаторами :

1. Не расходуются и не образуются в процессе реакции.

2. Катализируют только энергетически возможные реакции.

3. Не изменяют свободную энергию субстратов и продуктов реакции.

4. Не смещают равновесия реакции, а ускоряют его наступление.

Различия между ферментами и химическими катализаторами :

1. Ферменты являются белками и поэтому катализируют реакции в «мягких» условиях (давление 1 атм, температура 37 °С и нейтральное значение рН).

2. Ферменты обладают физико-химическими свойствами. характерными для белков: высокой молекулярной массой, амфотерностью, не способны к диализу, подвергаются высаливанию и денатурации.

3. Для ферментов характерна более высокая эффективность. Например, энергия активации разложения перекиси водорода Н2 О2 ® Н2 О + ½О2 равна 75,2 кДж/моль. При добавлении неорганического катализатора платины энергия активации снижается до 50,2 кДж/моль. Фермент каталаза снижает энергию активации до 8,3 кДж/моль.

4. Активность фермента регулируется и контролируется на генетическом уровне (на этапе синтеза белка-фермента и его фолдинга) и посредством низкомолекулярных соединений (субстратов, продуктов реакции и других низкомолекулярных эффекторов).

5. Ферменты обладают специфичностью. Различают 4 вида специфичности ферментов:

5.1. Абсолютная специфичность – фермент катализирует превращение только одного субстрата. Например, аргиназа расщепляет аргинин, уреаза – мочевину.

5.2. Относительная специфичность – фермент расщепляет определенный тип связи. Например, липаза гидролизует жиры по месту сложноэфирной связи на глицерин и жирные кислоты.

5.3. Относительная групповая специфичность – фермент расщепляет определенный тип связи, но в ее образовании участвуют определенные функциональные группы. Такие ферменты обычно участвуют в процессе пищеварения. Например, пищеварительные ферменты гидролизующие пептидную связь в белках относятся к протеиназам (относительная специфичность), но среди них пепсин расщепляет пептидную связь, образованную аминогруппой ароматических аминокислот; трипсин – пептидную связь, образованную карбоксильной группой основных аминокислот, а химотрипсин – карбоксильной группой ароматических аминокислот (относительная групповая специфичность).

5.4. Стереохимическая специфичность – фермент катализирует превращение определенного стереоизомера. Например, оксидаза L-аминокислот превращает только L-аминокислоты.

6. В организме действуют, как правило, полиферментные системы, в результате чего происходит многоэтапное превращение вещества с допустимыми для организма перепадами энергии.

Полиферментные системы (комплексы) представляют собой несколько ферментов, катализирующих ряд согласованных реакций, причем конечные продукты одной ферментативной реакции являются субстратами для следующей. Различают три типа полиферментных комплексов:

а) ферменты растворены в цитоплазме и контакт субстратов с ними осуществляется посредством диффузии;

б) ферменты соединены друг с другом за счет белок-белковых взаимодействий;

в) ферменты соединены друг с другом и иммобилизованы на внутриклеточных или цитоплазматических мембранах.

Классификация и номенклатура ферментов

1. Ферменты называются добавлением суффикса –аза к названию субстрата, на который данный фермент действует. Например, уреаза катализирует гидролиз мочевины; ферменты, гидролизующие крахмал (амилон), были названы амилазами; гидролизующие жиры (липос) – липазами; фермент, гидролизующие белки (протеины) – протеиназами.

2. Используются названия для групп ферментов, катализирующих сходные по механизму реакции. Их название строится по принципу – «субстрат-тип реакции». Например, ферменты, которые переносят остаток фосфорной кислоты от АТФ на другую молекулу, называются киназами (глюкокиназа катализирует перенос остатка глюкозы от АТФ на глюкозу).

3. Тривиальные названия не показывают механизма действия, но они широко используются. Например, пепсин, трипсин и др.

4. Международный Совет Биохимиков (IUB) предложил систематическое название и классификацию ферментов по типу и механизму катализируемой реакции.

Реакции и ферменты их катализирующие делят на 6 классов, каждый из которых состоит из 4-13 подклассов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы (синтетазы).

4.1. Оксидоредуктазы. К классу оксидоредуктаз относятся ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции с участием двух субстратов А и В: А восстан. + В окислен « А окислен. + В восстан. Систематические названия их составляют по форме «донор: акцептор оксидоредуктазы». Например: ЛДГ — лактат:НАД + оксидоредуктаза (тривиальное название лактатдегидро­геназы). Различают следующие основные оксиредуктазы: оксидазы (аэробные дегидрогеназы), которые катализируют перенос протонов (электронов) на кислород (на атом кислорода – с образованием Н2 О, на молекулу кислорода – с образованием Н2 О2 ); анаэробные дегидрогеназы, катализирующие перенос протонов (электронов) на промежуточный субстрат, но не на кислород; цитохромы, обеспечивающие перенос только электронов; включение кислорода в другой субстрат (включение атома кислорода – образование ОН-группы, монооксигеназы; включение молекулы кислорода – диоксигеназы); каталаза и пероксидаза, катализирующие реакции с участием перекиси водорода (перенос протонов и электронов на молекулу кислорода).

4.2. Трансферазы. К классу трансфераз относятся ферменты, катализирующие реакции межмолекулярного переноса групп Х (отличной от атома водорода) с субстрата А на субстрат В: А-Х + В « А + В-Х. Катализируют перенос одноуглеродных остатков, ацильных, гликозильных, альдегидных или кетонных, нуклеотидных остатков, азотистых групп, остатков фосфорной и серной кислот и др. Наименование этих ферментов составляется по форме: “донор: транспортируемая группа — трансфераза». Например, Ацетил-КоА + Холин « КоА + Ацетил-холин. Эту реакцию катализирует фермент ацетил-КоА: холин-О-ацетил­трансфераза (короче — холин-ацетилтрансфераза). Используется ряд специальных терминов для названия ферментов этого класса: киназы – перенос фосфатного (фосфорильного) остатка от нуклеозидтрифосфата (например, АТФ) на другую молекулу или наоборот с образованием нуклеозидтрифосфата; фосфомутазы – внутримолекулярный перенос фосфатного остатка.

4.3. Гидролазы катализируют гидролиз эфирных, сложноэфирных, пептидных и гликозидных связей, кислородных ангидридов, связей С-С, С-галоген и Р-N, т.е. расщепление внутримолекулярных связей с участием воды. Наименование их составляется по форме: «субстрат — гидролаза». Например, Ацетилхолин + Н2 О « Холин + Уксусная кислота. Фермент называется ацетилхолин-ацилгидрола­за. К этому классу относят эстеразы (гидролиз и синтез сложных эфиров); гликозидазы (разрыв гликозидных связей); фосфатазы и пептидгидролазы (разрыв фосфоангидридных и пептидных связей), пептидазы (гидролиз пептидных связей) и др.

4.4. Лиазы (синтазы) — это ферменты, отщепляющие группы от субстратов по негидролитическому (без участия воды) механизму, с образованием двойных связей. Ферменты действуют на связи С-С, С-О, С-N, С-S и С-галоген. Название ферментов: «субстрат-лиаза9quot;. Например, L-малат « фумарат + Н2 О. Этот фермент называется L-малат-гидролиаза (тривиальное название — фумараза). К этому классу относят декарбоксилазы (карбокси-лиазы, амилазы-лиазы и др.). В рекомендуемых названиях используются термины «альдолаза», «декарбоксилаза».

4.5. Изомеразы катализируют различные типы оптических, геометричеких и позиционных изомеров). Название этих ферментов составляется с учетом типа реакции: «Субстрат-цис-транс-изомераза (например транс-ретиналь — 11 цис-транс изомераза катализирует превращения транс-ретиналя в 11-цис-ретиналь при восприятии света); «альдегид-кетон-изомераза9quot; (D-глицеральдегид-3-фосфат­кетон-изомераза катализирует превращение D-глицеральдегид-3-фосфата в дигидроксиацетонфосфат); если изомеризация включает внутримолекулярный перенос группы, то фермент получает название мутазы. К классу изомераз относят так же рацемазы и эпимеразы.

4.6. Лигазы (синтетазы) катализируют соединения двух молекул, сопряженное с разрывом пирофосфатной связи АТФ или другого макроэргического соединения. Систематическое название этих ферментов составляют по форме «А: В лигазы», где через А и В обозначают исходные вещества. В этот класс включены ферменты, катализирующие реакции образования связей С-О, С-S, С-N, С-С. Например, образование С-N связи при синтезе глутамина катализирует фермент L-глутамат: аммиак лигаза, тривиальное название глутаминсинтетаза: АТФ + L-глутамат + NH4 + « АДФ + ортофосфат + L-глутамин.

5. Каждый фермент имеет специальный шифр . состоящий из 4-х кодовых чисел, разделенных точками; первая цифра характеризует класс реакции, вторая – подкласс, третья – подподкласс, четвертая указывает порядковый номер фермента в его подподклассе. Например, лактатдегидрогеназа имеет шифр 1.1.1.27, т.е. фермент относится к 1-му классу (оксидоредуктазы), к 1-му подклассу (оксидоредуктазы, действующие на СН-ОН-группировки в качестве доноров атомов водорода), к 1-му подподклассу (акцептором атомов водорода служит никотинамидадениндинуклеотид) и занимает 27-ю позицию в перечне ферментов упомянутого подкласса.

Название класса указывает на тип химической реакции, катализируемой ферментами. Классы делятся на подклассы, а те, в свою очередь, на подподклассы. Подкласс уточняет действие фермента, т.к. указывает на природу химической группы субстрата, атакуемой ферментом. Подподкласс уточняет природу атакуемой связи субстрата или природу акцептора, который участвует в реакции. Дополнительная информация. если она необходима для уточнения, заключается в скобки. Например, фермент, катализирующий реакцию L-малат + НАД + = пируват +СО2 +НАДН + H + называется L-малат: НАД + оксидоредуктаза (декарбоксилирующая).

Классификация и номенклатура ферментов

Номенклатура – названия индивидуальных соединений, их групп, классов, а также правила составления этих названий. Номенклатура ферментов бывает тривиальной (короткое рабочее название) и систематической. По систематической номенклатуре, принята в 1961г Международным союзом биохимии, можно точно идентифицировать фермент и его катализируемую реакцию.

Классификация – разделение чего либо по выбранным признакам.

ü Классификация ферментов основана на типе катализируемой химической реакции;

ü На основании 6 типов химических реакций ферменты, которые их катализируют, подразделяют на 6 классов, в каждом из которых несколько подклассов и поподклассов (4-13);

ü Каждый фермент имеет свой шифр КФ 1.1.1.1. Первая цифра обозначает класс, вторая — подкласс, третья — подподкласс, четвертая — порядковый номер фермента в его подподклассе (в порядке открытия).

ü Название фермента состоит из 2 частей: 1 часть – название субстрата (субстратов), 2 часть – тип катализируемой реакции. Окончание – АЗА;

ü Дополнительная информация, если необходима, пишется в конце и заключается в скобки: L-малат + НАДФ+ &#85&6; ПВК + СО2 + НАДН2 L-малат: НАДФ+ — оксидоредуктаза (декарбоксилирующая);

В правилах названия ферментов нет единого подхода.

Катализируют окислительно-восстановительные реакции. В реакцию вступают 2 вещества и 2 образуются, одно окисляется, другое восстанавливается: Sвост + S’окисл &#85&6; S’вост + Sокисл

Оксидоредуктазы делятся на: дегидрогеназы (отщепляют Н от субстратов), оксидазы (переносят Н с субстрата на кислород), оксигеназы (включают кислород в молекулу субстрата), гидроксипероксидазы (разрушают перекиси водорода и органические перекиси).

Систематическое название включает в себя название донора е и Н + через двоеточие название акцептора через тире – название класса: донор: акцептор ( косубстрат) оксидоредуктаза

Систематическое название: Алкоголь: НАД + оксидоредуктаза

Тривиальное название: алкогольдегидрогеназа. Шифр: КФ 1.1.1.1

Пируват + НАДН2 &#85&6; лактат + НАД +

Систематическое название: Лактат: НАД + оксидоредуктаза

Тривиальное название: ЛДГ. Шифр: КФ 1.1.2.7

Ферменты этого класса принимают участие в переносе атомных групп, молекулярных остатков от одного соединения к другому. В реакцию вступают 2 вещества и 2 образуются: S-G + S’ &#85&6; S + S’-G.

В зависимости от переносимых групп трансферазы делятся на: 1). фосфотрансферазы (киназы); 2). аминотрансферазы; 3). гликозилтрансферазы; 4). метилтрансферазы; 5). ацилтрансферазы.

Систематическое название. откуда: куда в какое положение–что–трансфераза

илидонор: акцептор–транспортируемая группа– трансфераза

АТФ + D-гексоза &#85&6; АДФ + D- гексоза-6ф

Систематическое название: АТФ: D-гексоза-6-фосфотрансфераза

Тривиальное название: гексокиназа

ФЕП + АДФ &#85&4; ПВК + АТФ

Систематическое название: АТФ: ПВК-2-фосфотрансфераза

Тривиальное название: пируваткиназа

3. Гидролазы. Расщепляют ковалентную связь с присоединением молекулы воды.

В реакцию вступают 2 вещества и 2 образуются: S-G + Н2 О &#85&6; S-ОН + G-Н.

В зависимости от характера гидролизуемой связи, различают подклассы: 1). гликозидазы – гидролиз гликозидов (лактоза – лактаза, мальтоза – мальтаза, сахароза – сахараза); 2). пептидазы – гидролиз пептидных связей; 3). эстеразы – разрыв связи в сложных эфирах.

Систематическое названиесубстрат–что отщепляется–гидролаза

Ацетилхолин + Н2 О &#85&6; Ацетат + Холин

Систематическое название: Ацетилхолин-ацилгидролаза (Ацетилхолин-гидролаза)

Тривиальное название: Ацетилхолинэстераза

Систематическое название: Глюкозо-6ф-фосфогидролаза

Тривиальное название: Глюкозо-6ф-фосфотаза

Отщепление групп от субстратов по негидролитическому механизму с образованием двойных связей (или наоборот, присоединение по двойной связи). Реакции обратимы, за исключением отщепления СО2 .

В реакцию вступает 1 вещество и 2 образуются (или наоборот): -SХ-SY- &#85&6; XY + -S=S-

Систематическое название субстрат: что отщепляется–лиаза

L-малат &#85&6; фумарат + Н2 О

Систематическое название: L-малат: гидро лиаза

Тривиальное название: фумараза

Взаимопревращения оптических, геометрических, позиционных изомеров. В реакцию вступает 1 вещество и 1 образуется. Исходя из типа катализируемой реакции изомеризации выделяется несколько подклассов: 1) рацемазы; 2) эпимеразы; 3) таутамеразы; 4) цис,- трансизомеразы; 5) мутазы (при внутримолекулярном переносе группы); 6) цикло-, оксоизомеразы.

Систематическое название субстратвид изомеризацииизомераза илисубстратпродуктизомераза

Фумаровая к-та &#85&6; малеиновая к-та

Систематическое название: гл-6ф фр-6ф изомераза

Соединение 2 молекул с использованием энергии макроэргических соединений (АТФ и др). В реакцию вступают 3 вещества, образуется 3 вещества.

Систематическое название субстрат: субстратлигаза (источник энергии)

АТФ + L-глутамат + NH4 + &#85&4; АДФ + Фн + L-глутамин

Систематическое название: L-глутамат: аммиак лигаза (АТФ &#85&4; АДФ + Фн)

Тривиальное название: глутаминсинтетаза

АТФ + ПВК + СО2 &#85&4; АДФ + Фн + ЩУК

Систематическое название: ПВК: СО2 лигаза (АТФ &#85&4; АДФ + Фн)

Тривиальное название: пируваткарбокилаза

II. КЛАССИФИКАЦИЯ И НОМЕНКЛАТУРА ФЕРМЕНТОВ

Каждый фермент имеет 2 названия. Первое — короткое, так называемое рабочее, удобное для повседневного использования. Второе (более полное) — систематическое, применяемое для однозначной идентификации фермента.

А. Рабочее название

В названии большинства ферментов содержится суффикс "аза", присоединённый к названию субстрата реакции, например уреаза, сахараза, липаза, нуклеаза или к названию химического превращения определённого субстрата, например лактатдегидрогеназа, аденилатциклаза, фосфо-глюкомутаза, пируваткарбоксилаза. Согласно российской классификации ферментов (КФ), названия ферментов пишутся слитно. Однако в употреблении сохранился ряд тривиальных, исторически закреплённых названий ферментов, которые не дают представления ни о субстрате, ни о типе химического превращения, например трипсин, пепсин, ренин, тромбин.

Б. Классы ферментов

Международный союз биохимии и молекулярной биологии в 1961 г. разработал систематическую номенклатуру, согласно которой все ферменты разбиты на 6 основных классов в зависимости от типа катализируемой химической реакции. Каждый класс состоит из многочисленных подклассов и подподклассов с учётом преобразуемой химической группы субстрата, донора и акцептора преобразуемых группировок, наличия дополнительных молекул и т.д. Каждый из 6 классов имеет свой порядковый номер, строго закреплённый за ним.

Катализируют различные окислительно-восстановительные реакции с участием 2 субстратов (перенос е — или атомов водорода с одного субстрата на другой).

Систематическое наименование ферментов составляют по формуле "донор: акцептороксидоредуктаза", рабочее — субстрат-подкласс оксидоредуктаз.

  • Дегидрогеназы. В этот подкласс входят ферменты, катализирующие реакции дегидрирования (отщепления водорода). В качестве акцепторов электронов используются коферменты NAD +. NADP +. FAD, FMN (см. ниже). Все ферменты этой группы обладают высокой субстратной специфичностью. Пример реакции:

Номенклатура ферментов

  • Оксидазы. Акцептором электрона служит молекулярный кислород. Пример реакции, катализируемой цитохромоксидазой:

Номенклатура ферментов

  • Оксигеназы (гидроксилазы) — атом кислорода из молекулы кислорода присоединяется к субстрату. Пример реакции:

Номенклатура ферментов

Катализируют перенос функциональных групп от одного соединения к другому. Подразделяют в зависимости от переносимой группы.

Название этих ферментов составляют по формуле "донор: ацетрофэкспортируемая группатрансфераза". К классу трансфераз относят аминотрансферазы, ацилтрансферазы, метилтранс-феразы, гликозилтрансферазы, киназы (фосфо-трансферазы). Примеры реакций (см. схему А).

Катализируют реакции гидролиза (расщепления ковалентной связи с присоединением молекулы воды по месту разрыва). Подразделяют в зависимости от расщепляемой связи.

Наименование ферментов составляют по формуле "субстрат-гидролаза" или прямым присоединением к названию субстрата суффикса "аза", например протеаза, липаза, фосфолипаза, рибо-нуклеаза. Пример реакции (см. схему Б).

Для отдельных классов гидролаз применимы специальные термины, характеризующие гидролиз определённой химической связи: эстеразы, фосфатазы и др.

К лиазам относят ферменты, отщепляющие от субстратов негидролитическим путём определённую группу (при этом могут отщепляться СО2. Н2 О, NH2 ,SН2 и др.) или присоединяющие чаще всего молекулу воды по двойной связи.

Наименование ферментов составляют по формуле "субстрат-отщепляемая или присоединяемая группировка". Примеры реакций (см. схему В).

Номенклатура ферментов

Номенклатура ферментов

Номенклатура ферментов

Катализируют различные внутримолекулярные превращения. Подразделяют в зависимости от типа реакции изомеризации.

Как общее название ферментов этого класса применяют термин "изомеразы", например (см. схему А).

Изомеразы могут катализировать внутримолекулярные окислительно-восстановительные реакции, осуществляя взаимопревращения альдоз и кетоз, кетонных и енольных групп, перемещения двойных связей внутри молекулы (см. схему Б).

Когда изомеризация состоит во внутримолекулярном переносе группы, фермент называют "мутазой", например (см. схему В).

Катализируют реакции присоединения друг к другу двух молекул с образованием ковалент-ной связи. Этот процесс сопряжён с разрывом фосфоэфирной связи в молекуле АТФ (или других нуклеозидтрифосфатов) или с разрывом макроэргических связей других соединений. В первом случае (при использовании энергии гидролиза АТФ) такие ферменты называют ли-газами, или синтетазами (см. схему Г).

В случае, когда источником энергии служит любое другое макроэргическое соединение (не АТФ), ферменты называют синтазами (см. схему на с. 83).

Номенклатура ферментов

Номенклатура ферментов

Номенклатура ферментов

Номенклатура ферментов

Номенклатура ферментов

В. Систематическое название

В соответствии с классификацией каждый фермент получил систематическое название, однозначно характеризующее катализируемую им химическую реакцию. Например, D-глицеральдегид-3-фосфат: NAD-оксидоредуктаза (рабочее название — глицеральдегидфосфат дегидрогеназа). Из названия фермента следует, что субстратом этого фермента служит D-глицеральдегид-3-фосфат, тип катализируемой реакции — окислительно-восстановительная в присутствии кофермента NAD +.

В 1972 г. комиссией по номенклатуре биохимических соединений Международного союза теоретической и прикладной химии были предложены "Правила номенклатуры ферментов", имеющие кодовое четырёхзначное цифровое обозначение, где первая цифра обозначает класс фермента, вторая цифра (подкласс) уточняет преобразуемую группировку, третья (подподкласс) — уточняет дополнительных участников реакции (например, донора и акцептора) и четвёртая — порядковый номер фермента в данной подгруппе. Так, фермент малатдегидрогеназа имеет систематическое название L-малат: NAD-оксидоредуктаза и кодовый шифр 1.1.1.38. Шифр означает, что этот фермент относят к первому классу ферментов — оксидоредуктаз, окисляемая группа — гидроксильная группировка (1) в присутствии кофермента NAD + (1) и порядковый номер фермента в этой подгруппе — 38. Кодовую номенклатуру ферментов в основном используют в научной литературе.

Номенклатура ферментов
Главная | О нас | Обратная связь

Классификация и номенклатура ферментов

Классификация и номенклатура ферментов основана на типе реакции, которую они катализируют, так как катализируемая реакция – это тот специфический признак, по которому один фермент отличается от другого. За основу номенклатуры принимается суммарная реакция, выражаемая формальным уравнением, которое в сочетании с названием субстрата служит основой для построения названия отдельных ферментов.

На типе катализируемой реакции основана не только классификация, но и кодовая (цифровая) нумерация ферментов. Окончание —аза должно употребляться только для отдельных ферментов, т. е. индивидуальных белков-катализаторов, поэтому его не следует применять для систем, содержащих более одного фермента. Международная комиссия по ферментам рекомендовала использование двух номенклатур: систематической и тривиальной. Систематическое название фермента более точно указывает на действие фермента и тем самым его идентифицирует. Тривиальные названия ферментов, используемые в повседневной практике, должны быть достаточно краткими. Во многих случаях тривиальные названия – это ранее принятые названия ферментов: каталаза, амилаза, липаза. Протеолитические ферменты согласно тривиальной номенклатуре сохранили названия с окончанием —ин. папаин, пепсин, трипсин и др.

Международная комиссия по ферментам разработала систему присвоения кодовых чисел (шифров) индивидуальным ферментам. Утверждена на V Биохимическом конгрессе в г. Москве в 1961 году. Шифр каждого фермента содержит четыре числа, разделенные точками. Он составляется по следующему принципу:

А. Первое число показывает, к какому классу принадлежит данный фермент. Различают шесть классов ферментов:

8.1 Оксидоредуктазы – к этому классу принадлежат ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции и переносящие электроны или протоны водорода.

8.2 Трансферазы – ферменты, переносящие ту или иную группу: метильную, гликозидную, аминную, фосфорную – от одного соединения (донора) к другому (акцептору этой группы).

8.3 Гидролазы – ферменты, катализирующие гидролитическое

расщепление связей и некоторых других.

Рекомендуемое название этих ферментов во многих случаях образуется из названия субстрата с присоединением окончания -аза. Следовательно, если мы встречаемся с ферментом, состоящим из названия субстрата с окончанием —аза. значит, мы имеем дело с гидролитическим ферментом (сахаразой, мальтазой).

8.4 Лиазы – ферменты, отщепляющие (но не путем гидролиза) от субстрата ту или иную группу с образованием двойных связей или, наоборот, присоединяющие определенные группы по двойным связям.

8.5 Изомеразы – ферменты, катализирующие геометрические или структурные изменения в пределах одной молекулы, т. е. реакции изомеризации.

8.6 Лигазы (синтетазы) – ферменты, катализирующие соединение друг с другом двух молекул, сопряженное с гидролизом пирофосфатной связи в молекуле АТР.

Б. Второе число, которое присваивается ферменту по классификации, обозначает подкласс. У оксидоредуктаз оно указывает на природу той группы в молекуле донора, которая подвергается окислению (1 обозначает спиртовую группу –СН–ОН; 2 – альдегидную или кетонную группу и т. д.); у трансфераз – природу транспортируемой группы; у гидролаз – тип гидролизуемой связи; у лиаз – тип связи, подвергающийся разрыву (между отщепляемой группой и остатком молекулы); у изомераз – тип катализируемой реакции изомеризации; у лигаз – тип вновь образуемой связи.

В. Третье число обозначает подподкласс. У оксидоредуктаз оно указывает для каждой группы доноров тип участвующего акцептора (1 обозначает кофермент NAD + или NADP + ; 2 – цитохром; 3 – молекулярный кислород и т. д.); у трансфераз третье число обозначает тип транспортируемой группы; у гидролаз это число уточняет тип гидролизуемой связи, а у лиаз – тип отщепляемой группы; у изомераз оно уточняет характер превращения субстрата, а у лигаз – природу образующего соединения.

Г. Четвертое число обозначает порядковый номер фермента в данном подподклассе.

Шифровая классификация имеет очень важное преимущество – она позволяет исключить необходимость при включении в список вновь открытых ферментов менять номера всех последующих. Новый фермент может быть помещен в конце соответствующего подподкласса без нарушения всей остальной нумерации.

Добавить комментарий

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *